Investigadores de Israel han descubierto un mecanismo que hace que la síntesis de proteínas en el cuerpo humano sea más eficiente

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Investigadores de Israel han descubierto un mecanismo sofisticado y auto regulador que hace que la síntesis de proteínas en el cuerpo humano sea más eficiente. El daño a este mecanismo puede estar relacionado con muchas enfermedades. Es probable que estos hallazgos conduzcan a una mejor comprensión y un mejor tratamiento de las interrupciones biológicas.

Los hallazgos del estudio dirigido por el profesor Yoav Arava y el estudiante de doctorado Ofri Levi fueron publicados recientemente en PLoS Biology.

Las proteínas, un componente principal del cuerpo humano, son sintetizadas por una fábrica celular conocida como ribosoma.

Para la síntesis de proteínas, el ribosoma utiliza dos componentes principales: ARNm, que contiene el código necesario para la síntesis de proteínas, y ARNt, que transporta los aminoácidos, los componentes básicos de la proteína.

La investigación realizada en el Technion se centró en una familia única de enzimas, las sintesas de aminoacil-ARNt (aaRS).

Estas juegan un papel importante en la unión adecuada de la molécula de aminoácidos al ARNt correspondiente. La precisión y la eficiencia de estas enzimas son críticas para la calidad de las materias primas que llegan al ribosoma.

Por lo tanto, son críticas para la calidad de la proteína futura.

La síntesis de proteínas en el cuerpo.
Mientras que los grupos de investigación en todo el mundo han estado investigando el papel de estas enzimas durante décadas, los investigadores de Technion descubrieron otra función previamente desconocida.

El grupo de investigación del profesor Arava descubrió que, además de unir los aminoácidos a su tRNA correspondiente, estas enzimas también regulan su prevalencia de acuerdo con la cantidad de aminoácidos disponibles.

Cuando los aminoácidos son abundantes y se requiere una gran cantidad de enzimas, las enzimas activan un mecanismo autorregulador que aumenta su producción.

Lo contrario ocurre cuando se necesita una cantidad menor de enzimas.

Además, los investigadores descifraron el mecanismo molecular que ejecuta esta acción. La enzima se une a su propio ARNm en una región que imita el sitio de unión en su objetivo de ARNt natural.

Aunque en la investigación actual los investigadores de Technion se centraron en una sola enzima de la familia de las sintetasas de Aminoacyl-tRNA, creen que este mecanismo autorregulador existe en las veinte enzimas que pertenecen a esta familia.

Este mecanismo inteligente permite que la molécula regule su cantidad de acuerdo con las necesidades de la célula. Probablemente esto se desarrolle en una etapa temprana de evolución.

La síntesis de proteínas y enfermedades.
Debido al papel crítico de las sintetasas de Aminoacil-ARNt en la determinación de la calidad de las materias primas en el ribosoma, es probable que cualquier interrupción en su actividad conduzca a la síntesis de proteínas dañinas.

De hecho, las mutaciones de estas enzimas están involucradas en muchas enfermedades humanas, en particular las relacionadas con el sistema nervioso, como la esclerosis lateral amiotrófica (ELA) y Charcot-Marie-Tooth (CMT).

Por lo tanto, esta investigación puede conducir a una mejor comprensión de las enfermedades y al desarrollo de nuevas formas de tratarlas.

La investigación está financiada por la Fundación de Ciencias de Israel (ISF), la Fundación Binacional de Ciencias EE. UU.-Israel (BSF) y el Instituto de Nanotecnología Russell Berrie (RBNI) en el Technion.

“Al generar cambios genéticos en estos sistemas, intentamos comprender la comunicación entre las proteínas y el ARN y su contribución a la fisiología de la célula. El documento actual es un ejemplo clásico del trabajo en nuestro laboratorio: identificamos un vínculo entre proteínas y moléculas de ARN particulares, y al generar cambios genéticos en la proteína o el ARN pudimos exponer una nueva función fisiológica y su mecanismo subyacente.”

Latam Israel

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